Факторы, влияющие на кривую насыщение гемоглобина кислородом. Эффект Бора. Структура и свойства миоглобина и гемоглобина.
- Подробности
Кривая диссоциации гемоглобина – S-образной формы <=кислор.насыщение SO2=100%•[HbO2]/([Hb]+[HbO2]); но присоединение идет как 4-х-стадийный процесс =>4 константы равновесия =>форма сложнее, не такая, как у миоглобина (Mb+O2-MbO2).
Интерпретация кривой диссоциации гемоглобина:
1. В области высоких напряжений – почти горизонт. =>даже при знач.снижении РО2 насыщение Hb изменяется слабо.
2. В середине графика – более вертик. =>при возросших потребностях =>vPO2 в венозной крови =>насыщение падает очень сильно =>О2 насыщает ткани лучше. Артерио-венозная разница [O2] =0,05 (0,2 – в арт.крови, 0,15 – в венозной =>использ-ся только 25%).
Факторы, влияющие на кривую диссоциации гемоглобина:
1. Температура. увеличение температуры =>кривая – вправо, снижеается угол наклона (снижение сродства);
2. Влияние рН (эффект Бора): снижение рН =>уменьшение угла наклона (снижение сродства). увеличивается РСО2 = снижается рН +собств.эффект на гемоглобин.
Эффект Бора.
Эффект Вериго — Бора (синонимы — эффект Вериго, эффект Бора) — зависимость степени диссоциации оксигемоглобина от величины парциального давления углекислоты в альвеолярном воздухе и крови, при снижении которого сродство кислорода к гемоглобину повышается, что затрудняет переход кислорода из капилляров в ткани.
Биологический смысл кривой диссоциации гемоглобина:
1. В легких – поглощение О2 => снижение O2 => снижение сродства. Но одновременно – выводится СО2 => повышается сродство.
2. В ткани – выделение из тканей СО2 => кривая вправо => снижение сродства => лучшее насыщение тканей О2.
Гемоглобин представляет собой белок глобин, связанный с четырьмя группами гемма - порфириновыми железосодержащими группировками. В свою очередь глобин состоит из двух одинаковых частей, каждая из которых включает две полипептидные цепи. Гемоглобин диссоциирует на четыре субъединицы примерно одинакового молекулярного веса, в состав каждой из которых входит одна полипептидная цепь и один гем.
Миоглобин — дыхательный пигмент, служащий для запасания О2 в мышцах позвоночных,- эквивалентен одной субъединице гемоглобина. Атом двухвалентного железа, включенный в порфириновое кольцо тема, образует координационные связи с четырьмя атомами азота, входящими в состав пиррольных группировок. Оставшиеся две координационные связи используются для присоединения тема к имидазольному кольцу глобина и для связывания кислорода.
Гемоглобин, присоединивший О2, называется оксигемоглобином, а свободный от кислорода — дезоксигемоглобином. Свойства разных видов гемоглобина в процессе связывания кислорода различны и зависят от особенностей структуры молекулы глобина. Когда кислород соединяется с гемоглобином и образует оксигемоглобин, железо не окисляется. В том случае, если железо в группе тема все же становится трехвалентным, образуется метгемоглобин, не способный связывать кислород и, следовательно, не может участвовать в его переносе. Метгемоглобин образуется в организме в естественных условиях, однако в эритроцитах содержится фермент метгемоглобинредуктаза, восстанавливающий его до "нормального" гемоглобина с двухвалентным железом. Некоторые вещества (нитриты и хлораты) способны либо окислять гемоглобин, либо инактивировать метгемоглобинредуктазу. При этом увеличивается содержание в крови метгемоглобина и нарушается перенос кислорода.
Сродство гемоглобина к окиси углерода (угарному газу, СО) примерно в 200 раз выше, чем к кислороду. В связи с этим даже при очень низких парциальных давлениях угарного газа он может вытеснять кислород из соединения с гемоглобином и полностью насыщать последний. Это приводит к резкому снижению поступления кислорода к тканям.
Гемоглобин, насыщенный окисью углерода, называется карбоксигемоглобином. При связывании гемоглобина с угарным газом окислительные обменные процессы страдают в такой же степени, как и при отсутствии кислорода.
